As quinases de receptores de membrana exclusivas de plantas com ectodomínios de repetição ricos em leucina (LRR-RKs) podem detectar pequenas moléculas, peptídeos e ligantes de proteínas. Muitos LRR-RKs requerem quinases de correceptores da linha SERK para ligação de ligante de alta afinidade e ativação do receptor. A forma como um correceptor pode contribuir para a ligação específica de ligantes distintos e a ativação de diferentes LRR-RKs é mal compreendida.
Aqui analisamos quantitativamente a contribuição do SERK3 para ligação de ligante e ativação do receptor de brassinoesteroide BRI1 e do receptor de hormônio peptídeo HAESA. Mostramos que, enquanto os receptores isolados detectam seus respectivos ligantes com afinidades de ligação consideravelmente diferentes, o ectodomínio SERK3 liga os receptores associados aos ligantes com cinética de ligação muito semelhante. Identificamos resíduos no domínio de capeamento SERK3 N-terminal, que permitem o reconhecimento seletivo de esteroides e peptídeos hormonais. Em contraste, os resíduos no núcleo SERK3 LRR formam uma segunda interface constitutiva receptor–correceptor.
Análises genéticas da quimera de proteínas entre BRI1 e SERK3 definem que complexos de sinalização competente são formados pela heteromerização receptor–correceptor em planta. Uma quimera BRI1–HAESA funcional sugere que o mecanismo de ativação do receptor é conservado entre diferentes LRR-RKs e que sua especificidade de sinalização é codificada no domínio quinase do receptor. Nosso trabalho aponta as contribuições relativas do receptor, ligante e correceptor para a formação e ativação de complexos de sinalização de LRR-RK dependentes de SERK, regulando o crescimento e desenvolvimento da planta.
As quinases de receptores de membrana exclusivas de plantas com ectodomínios de repetição ricos em leucina (LRR-RKs) podem detectar pequenas moléculas, peptídeos e ligantes de proteínas. Muitos LRR-RKs requerem quinases de correceptores da linha SERK para ligação de ligante de alta afinidade e ativação do receptor. A forma como um correceptor pode contribuir para a ligação específica de ligantes distintos e a ativação de diferentes LRR-RKs é mal compreendida.
Aqui analisamos quantitativamente a contribuição do SERK3 para ligação de ligante e ativação do receptor de brassinoesteroide BRI1 e do receptor de hormônio peptídeo HAESA. Mostramos que, enquanto os receptores isolados detectam seus respectivos ligantes com afinidades de ligação consideravelmente diferentes, o ectodomínio SERK3 liga os receptores associados aos ligantes com cinética de ligação muito semelhante. Identificamos resíduos no domínio de capeamento SERK3 N-terminal, que permitem o reconhecimento seletivo de esteroides e peptídeos hormonais. Em contraste, os resíduos no núcleo SERK3 LRR formam uma segunda interface constitutiva receptor–correceptor.
Análises genéticas da quimera de proteínas entre BRI1 e SERK3 definem que complexos de sinalização competente são formados pela heteromerização receptor–correceptor em planta. Uma quimera BRI1–HAESA funcional sugere que o mecanismo de ativação do receptor é conservado entre diferentes LRR-RKs e que sua especificidade de sinalização é codificada no domínio quinase do receptor. Nosso trabalho aponta as contribuições relativas do receptor, ligante e correceptor para a formação e ativação de complexos de sinalização de LRR-RK dependentes de SERK, regulando o crescimento e desenvolvimento da planta.
