A quinase do receptor de repetição rico em leucina (LRR-RK) BRASSINOESTEROIDE INSENSÍVEL 1 (BRI1) requer um correceptor de QUINASE DE RECEPTOR DE EMBRIOGÊNESE SOMÁTICA (SERK) complementar à forma para detecção de brassinoesteroides e ativação do receptor.
As mutações da interface que enfraquecem a interação entre o receptor e o correceptor in vitro reduzem as respostas de sinalização dos brassinoesteroides. O alelo alongado (elg) SERK3 mapeia até a interface complexa e mostra sinalização de brassinoesteroide aprimorada, mas surpreendentemente não há ligação mais estreita com o ectodomínio BRI1 in vitro.
Aqui, relatamos que, em vez de promover a interação com o BRI1, a mutação elg interrompe a capacidade do correceptor de interagir com os ectodomínios da pseudoquinase do receptor QUINASE DE INTERAÇÃO (BRI) QUINASE1 ASSOCIADA A BRI1 (BIR), reguladores negativos da sinalização LRR-RK. É necessário um patch de superfície lateral conservado nos domínios BIR LRR para direcionar os correceptores SERK e o alelo elg mapeia para o núcleo da interface complexa em uma estrutura BIR3–SERK1 de 1,25 Å.
Coletivamente, nossas análises estruturais, quantitativas bioquímicas e genéticas sugerem que a formação complexa de sinalização de brassinoesteroide é negativamente regulada por ectodomínios de receptores de BIR.
A quinase do receptor de repetição rico em leucina (LRR-RK) BRASSINOESTEROIDE INSENSÍVEL 1 (BRI1) requer um correceptor de QUINASE DE RECEPTOR DE EMBRIOGÊNESE SOMÁTICA (SERK) complementar à forma para detecção de brassinoesteroides e ativação do receptor.
As mutações da interface que enfraquecem a interação entre o receptor e o correceptor in vitro reduzem as respostas de sinalização dos brassinoesteroides. O alelo alongado (elg) SERK3 mapeia até a interface complexa e mostra sinalização de brassinoesteroide aprimorada, mas surpreendentemente não há ligação mais estreita com o ectodomínio BRI1 in vitro.
Aqui, relatamos que, em vez de promover a interação com o BRI1, a mutação elg interrompe a capacidade do correceptor de interagir com os ectodomínios da pseudoquinase do receptor QUINASE DE INTERAÇÃO (BRI) QUINASE1 ASSOCIADA A BRI1 (BIR), reguladores negativos da sinalização LRR-RK. É necessário um patch de superfície lateral conservado nos domínios BIR LRR para direcionar os correceptores SERK e o alelo elg mapeia para o núcleo da interface complexa em uma estrutura BIR3–SERK1 de 1,25 Å.
Coletivamente, nossas análises estruturais, quantitativas bioquímicas e genéticas sugerem que a formação complexa de sinalização de brassinoesteroide é negativamente regulada por ectodomínios de receptores de BIR.
