A oxidação aumenta a ligação do EGCG à albumina sérica revelada pelos dados cinéticos do biossensor óptico sem rótulo com canal de referência

O galato de epigalocatequina (EGCG) é o principal ingrediente polifenol do chá verde. Esse composto é um antioxidante forte e oxida facilmente. Numerosos estudos demonstraram seus efeitos benéficos na saúde humana; por exemplo, sua atividade anticâncer e anti-inflamatória. No corpo, o EGCG é transportado por albumina sérica. O EGCG oxida facilmente e as interações da forma oxidada presumivelmente apresentam diferenças significativas. Entretanto, a presença de EGCG oxidado é geralmente negligenciada na literatura e seus efeitos não foram investigados em detalhes. 

Aqui, aplicamos o método de quantificação sem rótulo, que realiza medições dual channel. O sinal cinético medido pode ser compensado com um sinal de um canal de referência em cada tempo de medição. Ao testar plataformas hidrofílicas e hidrofóbicas, descobrimos que o EGCG pode se ligar a uma ampla variedade de superfícies. Explorando a capacidade de referência de canal duplo, bem como a sensibilidade e o rendimento únicos da técnica sem rótulo empregada, os experimentos revelaram as interações específicas entre albumina sérica bovino (BSA) e EGCG e determinaram a constante de dissociação característica (Kd) do equilíbrio de ligação. 

O galato de epigalocatequina (EGCG) é o principal ingrediente polifenol do chá verde. Esse composto é um antioxidante forte e oxida facilmente. Numerosos estudos demonstraram seus efeitos benéficos na saúde humana; por exemplo, sua atividade anticâncer e anti-inflamatória. No corpo, o EGCG é transportado por albumina sérica. O EGCG oxida facilmente e as interações da forma oxidada presumivelmente apresentam diferenças significativas. Entretanto, a presença de EGCG oxidado é geralmente negligenciada na literatura e seus efeitos não foram investigados em detalhes. 

Aqui, aplicamos o método de quantificação sem rótulo, que realiza medições dual channel. O sinal cinético medido pode ser compensado com um sinal de um canal de referência em cada tempo de medição. Ao testar plataformas hidrofílicas e hidrofóbicas, descobrimos que o EGCG pode se ligar a uma ampla variedade de superfícies. Explorando a capacidade de referência de canal duplo, bem como a sensibilidade e o rendimento únicos da técnica sem rótulo empregada, os experimentos revelaram as interações específicas entre albumina sérica bovino (BSA) e EGCG e determinaram a constante de dissociação característica (Kd) do equilíbrio de ligação. 

As constantes de ligação obtidas foram comparadas aos valores da literatura, mostrando concordância razoável com os dados da RMN. Além do EGCG nativo, a forma oxidada do EGCG também foi examinada, cujos comportamentos de ligação às albuminas séricas nunca foram estudados. Ligação sobre-estequiométrica obtida; a BSA tem locais de ligação mais fortes e mais fracos, que podem ser caracterizados por dois valores Kd separados. Além disso, a oxidação de EGCG aumentou a quantidade vinculada.

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