La quinasa receptora de repetición rica en leucina (LRR-RK) INSENSIBLE A BRASINOESTEROIDES 1 (BRI1) requiere un correceptor QUINASA RECEPTORA DE EMBRIOGÉNESIS SOMÁTICA (SERK) de forma complementaria para la detección de brasinoesteroides y la activación del receptor.
Las mutaciones de interfaz que debilitan la interacción entre el receptor y el correceptor in vitro reducen las respuestas de señalización de los brasinoesteroides. El alelo elongado SERK3 (elg) se asigna a la interfaz compleja y muestra una señalización mejorada de brasinoesteroides, pero sorprendentemente no una unión más estrecha al ectodominio BRI1 in vitro.
Aquí informamos que, en lugar de promover la interacción con BRI1, la mutación elongada interrumpe la capacidad del correceptor de interactuar con los ectodominios de las pseudoquinasas del receptor de QUINASA INTERACTUANTE CON QUINASA1 ASOCIADA A BRI1 (BIR), reguladores negativos de la señalización LRR-RK. Se requiere un parche de superficie lateral conservado en los dominios de BIR LRR para apuntar a los correceptores SERK y el alelo elongado se asigna al núcleo de la interfaz compleja en una estructura de 1,25 Å BIR3–SERK1.
Colectivamente, nuestros análisis estructurales, bioquímicos cuantitativos y genéticos sugieren que la formación de complejos de señalización de brasinoesteroides está negativamente regulada por ectodominios de receptores BIR.
La quinasa receptora de repetición rica en leucina (LRR-RK) INSENSIBLE A BRASINOESTEROIDES 1 (BRI1) requiere un correceptor QUINASA RECEPTORA DE EMBRIOGÉNESIS SOMÁTICA (SERK) de forma complementaria para la detección de brasinoesteroides y la activación del receptor.
Las mutaciones de interfaz que debilitan la interacción entre el receptor y el correceptor in vitro reducen las respuestas de señalización de los brasinoesteroides. El alelo elongado SERK3 (elg) se asigna a la interfaz compleja y muestra una señalización mejorada de brasinoesteroides, pero sorprendentemente no una unión más estrecha al ectodominio BRI1 in vitro.
Aquí informamos que, en lugar de promover la interacción con BRI1, la mutación elongada interrumpe la capacidad del correceptor de interactuar con los ectodominios de las pseudoquinasas del receptor de QUINASA INTERACTUANTE CON QUINASA1 ASOCIADA A BRI1 (BIR), reguladores negativos de la señalización LRR-RK. Se requiere un parche de superficie lateral conservado en los dominios de BIR LRR para apuntar a los correceptores SERK y el alelo elongado se asigna al núcleo de la interfaz compleja en una estructura de 1,25 Å BIR3–SERK1.
Colectivamente, nuestros análisis estructurales, bioquímicos cuantitativos y genéticos sugieren que la formación de complejos de señalización de brasinoesteroides está negativamente regulada por ectodominios de receptores BIR.
