Los polifosfatos inorgánicos (polyP) son polímeros lineales de unidades de ortofosfato unidas por enlaces fosfoanhídridos. Aquí informamos que los dominios α-helicoidales de histidina conservados en bacterias, arqueales y eucariotas (CHAD) son módulos específicos de unión de los polyP. Las estructuras cristalinas revelan que los dominios CHAD están formados por dos haces de cuatro hélices, lo que lugar a un poro central rodeado de parches superficiales básicos conservados. Los diferentes dominios CHAD se unen a los polyP con constantes de disociación que van desde el rango nano a micromolar medio, pero no los ácidos nucleicos. Una estructura compleja CHAD-polyP revela la unión del polímero fosfato a través del poro central y a lo largo de los dos parches básicos. El análisis mutacional de los residuos de la interfaz CHAD-polyP valida la estructura compleja.
La presencia de un dominio CHAD en la ygiF polifacética aumenta su actividad enzimática. La única proteína CHAD conocida de la planta Ricinus communis se localiza en el núcleo/nucleolo cuando se expresa en Arabidopsis y tabaco, lo que sugiere que las plantas pueden albergar a los polyP en estos compartimentos. Proponemos que los dominios CHAD pueden utilizarse para diseñar las propiedades de las enzimas metabolizadoras de los polyP y para localizar específicamente los depósitos de los polyP en células y tejidos eucarióticos.
Los polifosfatos inorgánicos (polyP) son polímeros lineales de unidades de ortofosfato unidas por enlaces fosfoanhídridos. Aquí informamos que los dominios α-helicoidales de histidina conservados en bacterias, arqueales y eucariotas (CHAD) son módulos específicos de unión de los polyP. Las estructuras cristalinas revelan que los dominios CHAD están formados por dos haces de cuatro hélices, lo que lugar a un poro central rodeado de parches superficiales básicos conservados. Los diferentes dominios CHAD se unen a los polyP con constantes de disociación que van desde el rango nano a micromolar medio, pero no los ácidos nucleicos. Una estructura compleja CHAD-polyP revela la unión del polímero fosfato a través del poro central y a lo largo de los dos parches básicos. El análisis mutacional de los residuos de la interfaz CHAD-polyP valida la estructura compleja.
La presencia de un dominio CHAD en la ygiF polifacética aumenta su actividad enzimática. La única proteína CHAD conocida de la planta Ricinus communis se localiza en el núcleo/nucleolo cuando se expresa en Arabidopsis y tabaco, lo que sugiere que las plantas pueden albergar a los polyP en estos compartimentos. Proponemos que los dominios CHAD pueden utilizarse para diseñar las propiedades de las enzimas metabolizadoras de los polyP y para localizar específicamente los depósitos de los polyP en células y tejidos eucarióticos.
