Les kinases de récepteurs membranaires propres aux plantes avec des ectodomaines de répétition riches en leucine (LRR-RK) peuvent détecter des molécules, peptides et ligands protéiques de petite taille. Plusieurs LRR-RK nécessitent des kinases corécepteurs de la famille SERK pour la liaison de ligands de haute affinité et l'activation de récepteurs. La façon dont un corécepteur peut contribuer à la liaison spécifique de ligands distincts et à l'activation de différentes LRR-RK est mal comprise.
Nous analysons ici quantitativement la contribution de SERK3 à la liaison et à l'activation des ligands du récepteur de brassinostéroïde BRI1 et du récepteur d'hormone peptidique HAESA. Nous montrons que, bien que les récepteurs isolés détectent leurs ligands respectifs avec des affinités de liaison radicalement différentes, l'ectodomaine SERK3 lie les récepteurs associés aux ligands avec des cinétiques de liaison très similaires. Nous identifions les résidus dans le domaine de coiffage d'extrémité N-terminale SERK3, qui permettent la reconnaissance sélective des hormones peptidiques et stéroïdes. En revanche, les résidus du noyau LRR SERK3 forment une seconde interface récepteur-corécepteur constitutive.
Plusieurs analyses génétiques de chimères protéiques entre BRI1 et SERK3 définissent que des complexes capables de signalisation sont formés par hétéromérisation récepteur-corécepteur dans le planta. Une chimère fonctionnelle BRI1-HAESA suggère que le mécanisme d'activation des récepteurs est conservé parmi les différentes LRR-RK, et que leur spécificité de signalisation est codée dans le domaine kinase du récepteur. Notre travail identifie les contributions relatives du récepteur, du ligand et du corécepteur à la formation et à l'activation des complexes de signalisation LRR-RK dépendants de SERK qui régulent la croissance et le développement des plantes.
Les kinases de récepteurs membranaires propres aux plantes avec des ectodomaines de répétition riches en leucine (LRR-RK) peuvent détecter des molécules, peptides et ligands protéiques de petite taille. Plusieurs LRR-RK nécessitent des kinases corécepteurs de la famille SERK pour la liaison de ligands de haute affinité et l'activation de récepteurs. La façon dont un corécepteur peut contribuer à la liaison spécifique de ligands distincts et à l'activation de différentes LRR-RK est mal comprise.
Nous analysons ici quantitativement la contribution de SERK3 à la liaison et à l'activation des ligands du récepteur de brassinostéroïde BRI1 et du récepteur d'hormone peptidique HAESA. Nous montrons que, bien que les récepteurs isolés détectent leurs ligands respectifs avec des affinités de liaison radicalement différentes, l'ectodomaine SERK3 lie les récepteurs associés aux ligands avec des cinétiques de liaison très similaires. Nous identifions les résidus dans le domaine de coiffage d'extrémité N-terminale SERK3, qui permettent la reconnaissance sélective des hormones peptidiques et stéroïdes. En revanche, les résidus du noyau LRR SERK3 forment une seconde interface récepteur-corécepteur constitutive.
Plusieurs analyses génétiques de chimères protéiques entre BRI1 et SERK3 définissent que des complexes capables de signalisation sont formés par hétéromérisation récepteur-corécepteur dans le planta. Une chimère fonctionnelle BRI1-HAESA suggère que le mécanisme d'activation des récepteurs est conservé parmi les différentes LRR-RK, et que leur spécificité de signalisation est codée dans le domaine kinase du récepteur. Notre travail identifie les contributions relatives du récepteur, du ligand et du corécepteur à la formation et à l'activation des complexes de signalisation LRR-RK dépendants de SERK qui régulent la croissance et le développement des plantes.
