바이오 기술 업계에서 대부분의 리서치는 단백질의 구조 및 기능을 규명하는 데 집중되고 있습니다. 이러한 추세에 맞춰 새로운 방법이 계속 개발되고 있습니다. 광 산란 기술은 단백질 특성 분석 분야에서 비교적 새로운 기술이지만, 시료를 소비하지 않는 점에서 단백질 특성 분석 기술로서의 가능성은 매우 큽니다. 이 기술 노트에서는 단백질, 단백질의 조성 및 구조를 소개하고 크기, 분자량 및 제타 전위가 어떻게 적용될 수 있는지 설명합니다.
아미노산은 공통적인 구조를 갖는 작은 분자들입니다. 아미노산의 중앙에는 탄소가 있고 탄소는 아미노기, 카르복실기, 수소 원자 및 네 번째 작용기(R)와 연결되어 있습니다. 이 작용기는 가변적이며, 단백질을 만들기 위해 인체가 사용하는 20개 정도의 아미노산마다 작용기가 다릅니다. 그림 1에서는 하전 상태 및 비하전 상태에서의 아미노산 기본 구조를 보여 줍니다. 아미노산의 두 가지 예가 그림 2에 나와 있습니다.
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아미노산은 작용기가 다르면 서로 다른 특성을 갖게 됩니다. 예를 들어, 리신의 아민기는 국부적 환경에 따라 전하를 얻거나 잃게 됩니다. 시스타인 잔여물의 설퍼기는 서로 공유 결합함으로써 두 아미노산이 서로 가까워지면 이황화 결합을 형성합니다.
아미노산은 카르복실탄소와 아미노질소 사이의 펩티드 결합으로 알려진 결합을 통해 다른 아미노산과 연결됩니다. 결합이 형성되면 물 분자가 방출됩니다(그림 3).
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아미노산은 폴리펩티드라고 하는 임의로 배열된 사슬 형태의 펩티드 결합을 사용하여 서로 연결될 수 있습니다. 최대 12개 또는 20개의 아미노산으로 이루어진 짧은 배열은 일반적으로 펩티드라고 합니다. 폴리펩티드가 적합한 배열, 크기 및 구조를 가지면 기능적인 면에서 단백질이 됩니다.
단백질의 기능은 아미노산의 배열이 아니라 구조에 의해 결정됩니다. 그러나 아미노산의 배열은 단백질의 최종 구조를 결정하는 주요 인자입니다. 고정된 구조가 없는 단백질은 불규칙 나사선 형태로 되어 있다고 합니다. 이 단백질은 일정한 구조를 거의 갖지 않고 활성이 전혀 없습니다. 기능 단백질은 매우 정형화된 구조를 가지며 수소 결합, 인접한 아미노산 사이의 반데르 발스 힘, 시스타인 잔여물 사이의 이황화 결합 및 소수성 상호 작용에 의해 서로 연결되어 있습니다. 단백질 구조는 4개 레벨의 복잡성을 갖습니다.
일차 구조는 폴리펩티드 사슬에서의 아미노산 배열을 간단히 기술합니다.
이차 구조는 단백질 층으로 형성되는 크고 일정한 하위 구조를 기술합니다. 주요 하위 구조 2개가 이차 구조로 형성됩니다. 이 하위 구조는 α 나선 및 β 면입니다. 배열에 있는 특정 아미노산은 나선 형태체(메티오닌, 알라닌 및 류신 등)로 알려져 있습니다. 이 아미노산은 α 나선이라고 하는 단단한 나사선을 형성하며, 고리(느슨한 구조의 짧은 아미노산 배열)에 의해 연결될 수 있습니다. 나선을 따라 있는 4개 아미노산의 아미노 수소와 1개 아미노산의 이중 결합 산소 사이의 수소 결합으로 구조가 유지됩니다. 그림 4에 α 나선의 구조가 나와 있습니다.
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α 나선은 여러 단백질에서 형성되고 막에 닿아 있는 단백질, 즉 세포막 안에 있는 단백질에서 자주 발견됩니다. 이러한 단백질은 신호, 이온 또는 분자를 막을 통해 세포 내부 또는 외부로 전달하는 데 사용됩니다. 이러한 단백질에는 막관통 영역이 여러 개 있을 수 있습니다. 예를 들어, G 단백질은 외부 신호를 셀 안으로 전달합니다. 이 단백질은 막에 닿아 있는 7개 나선을 포함하는 일정한 구조를 갖습니다. 그림 5에 이 구조가 나와 있습니다.
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β 면은 단백질 사슬이 접히면서 폴리펩티드에 있는 아미노산의 직선 사슬이 반대 방향(역평형)으로 서로를 지나갈 때 형성됩니다. 수소 결합은 서로 반대 방향에 있는 아미노산의 카르복실 산소와 아미노 수소 사이에 형성되어, 구조적으로 견고하게 해 줍니다. 이러한 사슬은 루프 또는 회전에 의해 양쪽 끝에서 연결됩니다. 이 평평한 선형 구조를 β 병풍 구조 또는β 면이라고 합니다. 그림 6A에서는 아미노산 간의 수소 결합을 보여 주고, 그림 6B에서는 노란색으로 표시된 β 면이 통형 구조를 형성하는 ‘녹색 형광 단백질’을 보여 줍니다.
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삼차 구조는 이차 구조로부터 형성되는 최종 구조입니다. 이 구조는 단백질의 최종 3차원 구조입니다. 이 구조는 수소 결합, 반데르 발스 힘, 소수성 상호 작용 및 이황화 결합에 의해 유지됩니다.
일부 단백질은 둘 이상의 폴리펩티드 사슬이 모여 다이머/트라이머(올리고머로 통칭됨)를 형성할 때만 기능합니다. 이러한 단백질은 동일한 하위 단위(구성 요소 단백질)로부터 생성되어 호모머로 불리거나 서로 다른 하위 단위로부터 생성되어 헤테로머로 불릴 수 있습니다. 올리고머의 형성에 따라 생성되는 배열을 4차 구조라고 합니다. 예를 들어, 헤모글로빈의 최종 구조는 각각 하위 단위 α 및 β의 2개 쌍으로 구성된 헤테로테트라머 하위 단위 4개로 구성된 호모테트라머입니다(그림 7 참조).
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생물학적 세포 내에서 단백질을 제조하는 과정을 전사라고 합니다. 바로 이 단계에서 아미노산이 순서대로 서로 연결되고 단백질 접힘이 일어납니다. 이 과정은 부분적으로 단백질인 리보솜에 의해 수행되며, 리보솜은 RNA(DNA와 유사함) 가닥의 배열을 단백질 아미노산의 배열로 번역합니다. 이 과정 이후에는 단백질의 활성에 영향을 주는 여러 가지 변이가 나타날 수 있습니다. 예를 들어 당사슬이 단백질 표면에 엉기게 되는 글리코실화가 일어날 수 있습니다. 글리코실화는 단백질이 세포 내의 특정 위치(예: 세포막)를 향하도록 하기 위해 자주 사용됩니다. 인산화, 즉 인산기의 첨가는 단백질의 활성을 변경하기 위해 사용될 수 있습니다. 글리코실화 및 인산화는 단일 단백질 내의 여러 곳에서 일어날 수 있습니다.
온도가 상승하면 단백질의 구조를 유지하는 내부 힘을 넘어서게 되고 단백질 접힘이 풀립니다. pH가 변하면 이황화 결합 형성이 영향을 받고, 내부 결합과 관련될 수 있는 아미노산의 수많은 작용기의 이온화 상태 또한 영향을 받습니다. 대부분의 단백질에서는 이 과정이 시작되면 단백질 구조가 완전히 사리질 때까지 계속되는 경향이 있습니다. 단백질의 활성 또한 완전히 사라지게 됩니다. 이러한 단백질을 가리켜 변성되었다고 합니다. 변성이 일어나는 점을 단백질의 녹는점이라고 합니다. 단백질의 녹는점은 주어진 상태에서 단백질이 얼마나 빨리 분해되는지 예측하는 지표로 사용될 수 있습니다.
단백질 변성이 시작되면 하전된 이온기, 소수성 영역 및 쌍극 분자가 주변의 매개체에 노출됩니다. 부분적으로 변성된 단백질이 모이면 노출된 영역을 통해 서로 손쉽게 결합하고, 단백질 구조를 유지하는 동일한 힘으로 단백질이 서로에게 고정됩니다. 이 강력한 결합 많은 단백질을 그룹으로 함께 유지할 수 있으며, 단백질을 완전히 변성시키지 않고는 분리할 수 없는 경우가 자주 있습니다. 이 과정을 응집이라고 합니다. 응집은 응집물에 포함된 단백질의 활성을 없애고, 응집물을 포함하는 제제는 이 제제로 치료한 환자에서 강력한 면역 반응을 유발하는 것으로 알려져 있습니다. 예를 들어 염증 또는 보다 심각한 아나필락시스 쇼크 등의 원치 않는 반응이 나타날 수 있으므로 치료용 단백질의 생산 또는 보관 중에 응집이 일어나지 않게 해야 합니다.
인체 내에서 단백질의 기능은 매우 다양합니다. 단백질은 생물 내에서 일어나는 거의 모든 화학 반응을 조절합니다. 이온 또는 다른 분자의 전송체로 작동하고, 세포 내부 및 세포 사이에서 국부적으로 또는 유기체 전체에 걸쳐 신호를 보내고, 다른 단백질을 만들고 분해하고, DNA를 만들고 분해하고, 세포 성장 및 분열을 자극하고 조절합니다.
단백질이 생성물을 형성하기 위해 반응하는 기질에 의한 화학 반응을 일으킬 경우, 이 단백질을 효소라고 하며 일반적으로 이름에 –ase라는 접미사를 붙입니다. 유기체 내부 및 유기체 사이에는 여러 가지 효소군이 있습니다. 효소는 서로 매우 비슷할 수 있으며 유기체의 여러 부분에서 또는 서로 다른 속도로 동일한 기능을 수행합니다. 예를 들어 일산화질소 합성 효소에는 endothelial, neuronal 및 inducible이라고 하는 세 가지 동형 단백질(군 구성원)이 있습니다. 이 세 가지 단백질은 모두 아르기닌 기질 및 산소를 이용하여 시트룰린(일종의 아미노산) 및 일산화질소를 생성합니다. 세 가지 동형 단백질은 인체의 서로 다른 부분에 있고 반응 속도가 다르기 때문에 동일한 반응을 서로 다른 속도로 수행합니다.
다른 단백질은 인체 내에서 단백질을 전달합니다. 앞에서 든 예로 돌아간다면 헤모글로빈은 혈액에서 산소를 운반합니다. 산소 분자는 헤모글로빈에 결합되고 이로 인해 단백질의 구조가 변하게 됩니다. 이를 가리켜 구조적 변화라고 하며, 단백질 활성에서 공통적으로 일어납니다. 이 구조의 변화 때문에 다음 산소 분자가 더 쉽게 결합할 수 있고, 또 다른 변화를 유발하여 그 다음 산소가 더 쉽게 결합할 수 있게 합니다. 이는 산소가 분리될 때의 반대 과정에 대해서도 마찬가지입니다.
앞에서 설명한 G 단백질은 세포막을 통과하여 신호를 전달합니다. 신호를 보내는 분자는 단백질의 외부에 있는 부분과 결합됩니다. 이에 따라 단백질의 형태에서 구조적 변화가 일어나고 세포 내부의 기능 영역이 노출되는 것으로 보입니다. 이를 통해 다른 단백질은 원하는 변화를 유발하는 세포와의 신호 캐스케이드를 시작하는 단백질의 내부 영역에서 결합될 수 있습니다.
인슐린은 신호 단백질의 일종인 호르몬입니다. 인슐린은 혈액에서 포도당 레벨의 증가에 반응하여 췌장에 의해 생성되고 혈액을 통해 간에 도달하여 간에서 포도당을 흡수 및 저장하도록 신호를 보냅니다. 당뇨병은 인체에서 인슐린을 충분히 생성할 수 없을 때 나타납니다. 혈당 레벨을 측정하고 인슐린을 주입하면 혈당 레벨을 인위적으로 조절할 수 있습니다.
천식은 폐의 만성 염증에 의해 일어나는 질병입니다. 특히 인터류킨 6 및 8 같은 단백질은 염증을 조절하고 이 과정을 활성화시킵니다. 인터류킨 1 및 10 등은 염증을 줄여 줍니다. 인터류킨은 분비되는 단백질인 시토카인으로, 다른 세포의 이동 및 분열을 유발합니다. 이러한 단백질 및 염증 경과에 관여하는 다른 여러 가지 단백질을 인위적으로 조절하기 위한 많은 노력이 있었습니다.
지금까지의 예는 단백질의 여러 가지 작용 방식을 보여 주기 위한 것에 불과합니다. 단백질 활성은 여러 계열 및 경로와 연계되어 있고, 단백질 활성의 변화는 이러한 경로에 연쇄 반응을 일으킵니다. 다수의 연구자는 이러한 경로의 활성을 인위적으로 유용하게 조절하는 데 목표를 두고 있습니다. 위의 예에서 알 수 있듯이, 질병은 주로 단백질의 부족에 의해 발생하거나 이러한 경로를 올바로 조절하지 못하여 발생하며, 인위적 조절을 이용하여 결핍을 바로잡고 질병을 치료할 수 있습니다.
항체(면역 글로불린 항체라고도 함)는 면역 반응에 관여하는 약 150KDa의 큰 단백질입니다. 항체는 그림 8에 나와 있는 명확한 구조를 갖습니다. 분자의 기초인 Fc 분절은 주어진 유기체 내에서 항상 동일한 일차, 이차 및 삼차 구조를 갖습니다. 분자의 다른 부분인 Fab 분절은 유사한 형태를 유지하지만, 구조에서 상당한 차이를 지니기 때문에 유기체에서 수백만 개의 다른 항체가 있게 됩니다. 항체는 인체 내부의 분자, 박테리아 및 바이러스 같은 이물질 또는 항원과 결합하며, 면역 체계와 맞지 않는 분자를 가능한 한 많이 식별하기 위해 다양한 변종이 있습니다. 다양한 분자 간 결합을 통해 항체와 결합하는 이질적인 분자는 그와 같이 항체를 식별합니다. 그러면 면역 반응이 일어나고 인체가 이질적인 항원을 파괴하게 됩니다.
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항체는 바이오 기술 실험실에서 널리 사용됩니다. 단일 클론 항체는 모두 동일하도록 인공적으로 배양됩니다. 이 항체는 형광성 분자인 로다민 또는 빛을 발산하는 분자인 비오틴 등의 그룹으로 분류될 수 있습니다. 특정한 목표 단백질을 겨냥하여 항체가 배양될 경우, 배양된 세포에서 특정 단백질을 표적으로 삼는 데 이용될 수 있습니다. 항체가 분류되면 연구자는 결합되는 항체의 양을 기준으로 목표 단백질을 수량화할 수 있습니다. 또는 세포 내에서 표적 단백질의 위치가 식별될 수 있습니다. 이 도구는 생화학의 여러 응용 분야에서 활용되고 있습니다.
활성 부위 – 기질이 효소를 뭉치게 하고 반응이 일어나는 부위입니다.
공동 인자 – 반응에 전자를 제공하는 등의 또 다른 방법으로 효소 반응에 관여하는 분자입니다.
접합체 – 접합체는 표시 그룹(예: 형광 염료 – 로다민) 등의 단백질에 결합되는 분자입니다.
억제제 – 억제제는 단백질/효소와 결합하여 반응 속도를 바꾸거나 기질의 결합을 차단하는 방법으로 단백질/효소의 작용을 억제합니다.
이온 통로 – 이온 통로는 구멍을 형성하여 특정 이온이 세포막을 통과할 수 있게 하는 막관통 단백질입니다.
리간드 – 리간드는 단백질과 결합하는 별도 그룹 또는 분자입니다.
자물쇠 및 열쇠 – 활성 부위에서 기질의 적합도를 가리킵니다. 분자 간 결합은 열쇠 구멍의 열쇠와 유사하게 기질을 딱 맞게 유지합니다.
모티프 – 모티프는 단백질 내의 하위 구조(예: α 나선 그룹)입니다.
돌연변이 – 실험상 설계에 의해 또는 일부 질병에서의 우연에 의해 아미노산이 제거되거나 대체물로 교체되어 구조가 바뀐 단백질입니다.
네이티브 – 네이티브 상태의 단백질은 올바르게 접히고 기능적 구조를 갖습니다.
재조합 – 재조합 단백질은 실험실에서 인공적으로 생성된 단백질입니다.
벡터 – 인공적으로 생성될 단백질의 코드를 담은 실험실에서 구성된 DNA 조각입니다.
바이러스 – 단백질은 특정 단백질의 생성을 위해 벡터로 배양된 세포를 감염시키는 데 자주 사용됩니다.
야생형 – 자연적으로 발생하는 단백질의 돌연변이되지 않은 형태입니다.
DLS를 통해 수행될 수 있는 단백질의 기본 측정은 크기 측정입니다. 단백질은 매우 일관된 조성을 갖고 단단한 구조로 접히기 때문에 유체역학적 크기와 분자량의 관계가 예측 가능합니다. Zetasizer 소프트웨어에는 DLS로 측정한 유체역학적 크기로부터 단백질의 분자량을 예측하기 위한 모델이 있습니다. 단백질의 활성 및 기능은 올바른 접힘 및 구조와 밀접한 관련이 있습니다. 또한 활성은 단백질의 크기와 직접적으로 관련됩니다. 따라서 크기는 활성의 예측 지표로서 활용될 수 있습니다. 단백질의 사차 구조를 연구할 수도 있습니다. 단백질이 올리고머화되면 단백질의 크기 및 분자량이 개별 단백질의 첨가에 상응하여 비연속적으로 증분만큼 증가하게 됩니다. 다시 말하면 여러 조건에서 단백질을 측정함으로써 단백질의 올리고머 상태가 평가될 수 있습니다. 많은 단백질이 올바른 사차 구조에 의존하여 작용하기 때문에 유체역학적 크기가 활성의 예측 지표로 사용될 수 있습니다.
극한의 온도 및 pH 같은 불리한 조건에서는 단백질이 변성됩니다. 이러한 조건을 통제하고 유체역학적 반경을 측정하면 단백질의 녹는점이 규명될 수 있습니다. 이는 단백질의 안정성과 관련되며, 보관 수명의 예측 지표로 이용될 수 있습니다.
단백질의 상세한 3차원 구조를 해석하려면 단백질의 결정화가 필요합니다. 결정화는 까다로운 과정으로, 이상적인 조건에서 보관된 높은 수준으로 정제된 단백질을 필요로 합니다. DLS 측정에서 다분산성은 시료 순도의 척도입니다. 단백질 시료의 다분산성이 매우 낮으면 시료의 정제 수준이 높고 모든 단백질이 단일한 올리고머 형태를 갖고 있으며 이러한 조건하에서 구조가 매우 잘 통제되고 있음을 의미합니다. 이러한 특성은 모두 결정화를 위해 필요한 것입니다. 연구자는 다분산성이 가장 낮은 단백질 시료를 식별함으로써 결정화를 위한 가장 적합한 조건을 찾을 수 있습니다.
광 산란 기법은 작은 분자의 조제물에 있는 더 큰 분자에 특히 민감합니다. 단백질 크기의 증가는 응집물 형성의 결과일 가능성이 가장 높습니다. DLS 측정이 큰 단백질에 민감하다는 것은 일부 응집물의 형성을 유발하는 변성의 맨 처음 단계에 의해 유체역학적 평균 크기가 변하게 된다는 것을 의미합니다. 그러한 의미에서 DLS는 조제물에 있는 소량의 응집물을 검출할 수 있는 가장 민감한 기법입니다.
DLS 측정과 마찬가지로 SLS 측정 또한 단백질에 대해 수행될 수 있습니다. 농도를 정확히 알고 있으면 잘 정제된 여러 단백질 시료에 대해 SLS를 이용하여 분자량을 측정할 수 있습니다. 시료의 서로 다른 농도에서 산란광의 양을 측정하면 Debye 플롯을 작성하여 산란광의 양에 비례하는 분자량을 계산할 수 있습니다.
2차 비리얼 계수는 용액 내 분자 상호 작용의 척도입니다. 높은 양의 값은 양호한 용해도를 나타내고, 높은 음의 값은 응집 성향을 나타냅니다. 이상적인 결정화 조건에서는 단백질이 느린 속도로 응집됩니다. 이를 통해 일정한 구조를 갖게 되고 결정이 형성됩니다. 2차비리얼 계수를 음수로 유지하면서 작은 값으로 조정하면 이론적으로는 결정화를 위한 이상적 조건이 갖춰집니다. Debye 플롯에서 선의 기울기가 2차비리얼 계수이기 때문에 이 기법은 결정화 조건을 연구하는 데 유용할 수도 있습니다.
나노 ZSP는 확산장벽 특허 기술을 통해 적절한 방법으로 단백질의 제타 전위 측정이 가능합니다. 아미노산에 있는 상당수의 작용기가 하전될 수 있고, 이러한 작용기의 조합은 단백질에서 하전 상태 또는 비하전 상태에 있을 수 있습니다. 이는 국부적 환경의 조건에 따라 달라지며, 제타 전위는 분자 내 하전된 잔여물의 가능한 상태를 기준으로 계산한 순수 전하와 다를 수 있습니다. 전하는 단백질 화학자에게 특별한 관심 대상이고 제타 전위는 네이티브 상태에 가장 가까운 조건에서 단백질이 보존될 수 있게 한다는 점에서 단백질 전하를 측정하기 위해 사용되고 있는 주요 방법 중 하나인 등전점 전기 영동에 비해 뒤지지 않습니다. 그러나 단백질은 가해진 전기장에 의해 변성될 수 있고, 이로 인해 제타 전위 측정이 어려워질 수 있다는 점에 주의해야 합니다.
전반적으로 제타 전위는 용액 내에 있는 분자 간 척력의 척도입니다. 제타 전위는 관례적으로 시료 조제의 안정성에 대한 기본적 지표로 사용되어 왔습니다. 제타 전위가 높고 이에 따라 분자 간 척력이 높은 경우, 약물 또는 단백질 조제는 제타 전위가 낮은 유사한 조제에 비해 장기간 안정적일 수 있습니다.
광 산란 검출기에 SEC 기능을 추가하면 분해능이 크게 향상됩니다. DLS는 단백질의 올리고머 상태를 특성 분석하는 데 사용될 수 있지만, 올리고머 혼합물을 해상할 수는 없습니다. SEC는 크기에 따라 분자를 분리하여 광 산란의 단점을 잘 보완해 줍니다. DLS 또는 SLS를 사용하여 분자를 측정하기 전에 분리하기 때문에 이 기법은 혼합물의 여러 성분을 식별하는 데 사용될 수 있습니다.
이것은 SEC에서의 정적광산란(SLS)에서 더 일반적입니다. 굴절률 또는 UV 검출기를 통해 측정하여 알려진 농도에서는 분자량과 분자에 의해 산란된 빛의 양 사이에 직접적인 상관 관계가 있을 수 있습니다. 이 데이터는 점도를 측정하는 점도계의 데이터와 결합되어 크기 및 일부 구조적 측면을 측정할 수 있게 해 줍니다. 따라서 이 방법을 사용하면 단일 단백질에 대해 많은 양의 데이터를 얻을 수 있습니다.
SEC 또한 응집물의 검출에 또 다른 차원을 더해 줍니다. 응집물을 기본 시료에서 분리함으로써 더 심도 있게 특성 분석하거나 수량화할 수 있습니다. 단백질 용액 제조업체에서는 정제의 최종 단계로서 SEC를 주로 사용합니다. SEC는 시료 조제에서 형성된 응집물을 제거하기 위해 시료를 손질하는 데 사용됩니다. 생물학적 시료에서 단일 단백질을 정제하는 경우에도 사용됩니다.
단백질을 조사하는 연구자는 학계 종사자와 업계 종사자의 두 부류로 나뉩니다. 생화학자 및 분자 생물학자는 일반적으로 단백질의 구조를 연구하며, 올리고머화 및 단백질과 연관된 화학 반응에 관심을 갖습니다. 약리학자는 단백질의 활성을 조작하는 데 관심을 갖고 있습니다. 약리학자는 다른 단백질 또는 약물(일반적으로 아스피린 같은 작은 분자)을 이용하여 조절 균형을 인위적으로 바꿈으로써 질병을 일으킨 변화를 바로잡습니다.
단백질 활성 및 기능에 대한 연구는 일반적으로 단백질의 식별, 특성 분석 및 조절을 다루는 단백질 유전 정보학의 연구자에 의해 수행됩니다.
사용 가능한 광 산란 장비 중에서 기능이 가장 다양한 것은 Zetasizer Nano입니다. 특히 Zetasizer Nano ZSP는 단백질 등의 산란이 잘 안 되는 물질의 입도 및 제타 전위 측정에 필요한 고감도를 제공하도록 설계되었습니다.
업계에서는 가능성 있는 약물 후보 물질 또는 적합한 결정화 상태를 가려내기 위해 많은 작업이 수행되고 있습니다. 이러한 높은 처리량을 고려하여 설계된 Zetasizer APS는 DLS 플레이트 샘플링 기술을 채택하고 있으며, 출시된 장비 중에서 시간 대비 효율성이 가장 높고 민감한 DLS 장비입니다.
이전의 단백질 분석 연구에서는 단백질이 자주 정제되고 극히 소량으로만 이용할 수 있습니다. 이러한 상황에서, Zetasizer μV는 최소 2 μl 정도를 사용하여 제타전위 측정이 가능히며 업계 최고의 고감도를 제공합니다.
SEC 응용 분야에서는 Viscotek 장비 및 검출기 제품군이 분자의 분자량, 크기 및 구조에 대한 상세하고 정확한 정보를 제공합니다.
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