La kinase des récepteurs de répétition riches en leucine (LRR-RK) BRASSINOSTEROID INSENSITIVE 1 (BRI1) nécessite un corécepteur SOMATIC EMBRYOGENESIS RECEPTOR KINASE (SERK) complémentaire à la forme pour la détection du brassinostéroïde et l'activation du récepteur.
Les mutations d'interface qui affaiblissent l'interaction in vitro entre le récepteur et le corécepteur réduisent les réponses de signalisation du brassinostéroïde. L'allèle SERK3 allongé (elg) correspond à l'interface complexe et montre la signalisation améliorée du brassinostéroïde, mais étonnamment pas de liaison plus étroite à l'ectodomaine BRI1 in vitro.
Nous signalons ici que, plutôt que de promouvoir l'interaction avec BRI1, la mutation elg perturbe la capacité du corécepteur à interagir avec les ectodomaines des pseudokinases des récepteurs de KINASE INTERAGISSANT AVEC LA KINASE1 ASSOCIÉE À BRI1 (BIR), régulateurs négatifs de la signalisation LRR-RK. Une surface latérale conservée dans les domaines LRR BIR est nécessaire pour cibler les corécepteurs SERK et l'allèle elg correspond au cœur de l'interface complexe dans une structure BIR3-SERK1 1,25 Å.
Nos analyses génétiques et biochimiques structurelles et quantitatives suggèrent collectivement que la formation du complexe de signalisation du brassinostéroïde est régulée négativement par les ectodomaines des récepteurs BIR.
La kinase des récepteurs de répétition riches en leucine (LRR-RK) BRASSINOSTEROID INSENSITIVE 1 (BRI1) nécessite un corécepteur SOMATIC EMBRYOGENESIS RECEPTOR KINASE (SERK) complémentaire à la forme pour la détection du brassinostéroïde et l'activation du récepteur.
Les mutations d'interface qui affaiblissent l'interaction in vitro entre le récepteur et le corécepteur réduisent les réponses de signalisation du brassinostéroïde. L'allèle SERK3 allongé (elg) correspond à l'interface complexe et montre la signalisation améliorée du brassinostéroïde, mais étonnamment pas de liaison plus étroite à l'ectodomaine BRI1 in vitro.
Nous signalons ici que, plutôt que de promouvoir l'interaction avec BRI1, la mutation elg perturbe la capacité du corécepteur à interagir avec les ectodomaines des pseudokinases des récepteurs de KINASE INTERAGISSANT AVEC LA KINASE1 ASSOCIÉE À BRI1 (BIR), régulateurs négatifs de la signalisation LRR-RK. Une surface latérale conservée dans les domaines LRR BIR est nécessaire pour cibler les corécepteurs SERK et l'allèle elg correspond au cœur de l'interface complexe dans une structure BIR3-SERK1 1,25 Å.
Nos analyses génétiques et biochimiques structurelles et quantitatives suggèrent collectivement que la formation du complexe de signalisation du brassinostéroïde est régulée négativement par les ectodomaines des récepteurs BIR.
