L'oxydation augmente la liaison de l'EGCG à l'albumine sérique révélée par les données sur la cinétique du biocapteur optique sans marquage avec canal de référence

L'épigallocatéchine gallate (EGCG) est le principal ingrédient polyphénol du thé vert. Ce composé est un puissant antioxydant et s'oxyde facilement. Plusieurs études ont démontré ses effets bénéfiques sur la santé humaine, notamment son activité anti-cancéreuse et anti-inflammatoire. Dans le corps, l'EGCG est transportée par l'albumine sérique. L'EGCG s'oxyde facilement et les interactions de la forme oxydée présentent vraisemblablement des différences significatives. Cependant, la présence d'EGCG oxydée est généralement négligée dans la littérature et ses effets n'ont pas été étudiés en détail. 

Nous avons appliqué ici la méthode de quantification sans marquage qui permet d'effectuer des mesures de canal double. Le signal cinétique mesuré peut être compensé par un signal d'un canal de référence à chaque durée de mesure. En testant les plateformes hydrophiles et hydrophobes, nous avons constaté que l'EGCG peut se lier à une large gamme de surfaces. En exploitant la capacité de référencement à canal double ainsi que la sensibilité et le rendement uniques de la technique sans marquage employée, les expériences ont révélé les interactions spécifiques entre l'albumine de sérum bovin (BSA) et l'EGCG, et ont déterminé la constante de dissociation caractéristique (Kd) de l'équilibre de liaison. 

L'épigallocatéchine gallate (EGCG) est le principal ingrédient polyphénol du thé vert. Ce composé est un puissant antioxydant et s'oxyde facilement. Plusieurs études ont démontré ses effets bénéfiques sur la santé humaine, notamment son activité anti-cancéreuse et anti-inflammatoire. Dans le corps, l'EGCG est transportée par l'albumine sérique. L'EGCG s'oxyde facilement et les interactions de la forme oxydée présentent vraisemblablement des différences significatives. Cependant, la présence d'EGCG oxydée est généralement négligée dans la littérature et ses effets n'ont pas été étudiés en détail. 

Nous avons appliqué ici la méthode de quantification sans marquage qui permet d'effectuer des mesures de canal double. Le signal cinétique mesuré peut être compensé par un signal d'un canal de référence à chaque durée de mesure. En testant les plateformes hydrophiles et hydrophobes, nous avons constaté que l'EGCG peut se lier à une large gamme de surfaces. En exploitant la capacité de référencement à canal double ainsi que la sensibilité et le rendement uniques de la technique sans marquage employée, les expériences ont révélé les interactions spécifiques entre l'albumine de sérum bovin (BSA) et l'EGCG, et ont déterminé la constante de dissociation caractéristique (Kd) de l'équilibre de liaison. 

Les constantes de liaison obtenues ont été comparées aux valeurs de la littérature, montrant un accord raisonnable avec les données de la RMN. Outre l'EGCG native, la forme oxydée de l'EGCG, dont les comportements de liaison aux albumines sériques n'ont jamais été étudiés, a également été examinée. Liaison suprastœchiométrique obtenue ; la BSA possède des sites de liaison plus forts et plus faibles, qui pourraient être caractérisés par deux valeurs Kd distinctes. En outre, l'oxydation par l'EGCG a augmenté la quantité liée.

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