La reproduction des plantes repose sur la croissance très régulée du tube pollinique pour l'administration du sperme. Ce processus est contrôlé par des peptides de signalisation RALF sécrétés, qui ont précédemment été perçus par des kinases de récepteurs membranaires de type Catharanthus roseus RLK1 (CrRLK1L)/complexes de PROTÉINES ANCRÉES (LLG)-GLYCOLPHOSPHATIDYLINOSITOL (GPI) de type LORELEI ou par des protéines extensines (LRX) de répétition riches en leucine (LRR).
Nous démontrons ici que les peptides RALF se replient en protéines bioactives stabilisées par liaison disulfure qui lient le domaine LRR des protéines LRX avec une faible affinité nanomolaire. Les structures cristallines des complexes LRX2–RALF4 et LRX8–RALF4 à une résolution de 3,2 et 3,9 Å, respectivement, révèlent un arrangement dimère des protéines LRX, chaque monomère liant un peptide RALF plié. Les mutations basées sur la structure ciblant l'interface du complexe LRX–RALF4, ou le repli RALF4, réduisent la liaison RALF4 à LRX8 in vitro et la fonction RALF4 dans les tubes polliniques en croissance. Les mutants ciblant l'interface dimère LRX stabilisée par liaison disulfure ne parviennent pas à sauver les phénotypes d'infertilité LRX. Plusieurs essais biochimiques quantitatifs révèlent que RALF4 lie les modules à parois cellulaires LLG et LRX avec des affinités de liaison radicalement différentes et avec des modes de liaison distincts et mutuellement exclusifs.
Nos analyses biochimiques, structurelles et génétiques révèlent un réseau de signalisation complexe par lequel les ligands RALF forment différentes protéines de signalisation à l'aide de mécanismes de ciblage distincts.
La reproduction des plantes repose sur la croissance très régulée du tube pollinique pour l'administration du sperme. Ce processus est contrôlé par des peptides de signalisation RALF sécrétés, qui ont précédemment été perçus par des kinases de récepteurs membranaires de type Catharanthus roseus RLK1 (CrRLK1L)/complexes de PROTÉINES ANCRÉES (LLG)-GLYCOLPHOSPHATIDYLINOSITOL (GPI) de type LORELEI ou par des protéines extensines (LRX) de répétition riches en leucine (LRR).
Nous démontrons ici que les peptides RALF se replient en protéines bioactives stabilisées par liaison disulfure qui lient le domaine LRR des protéines LRX avec une faible affinité nanomolaire. Les structures cristallines des complexes LRX2–RALF4 et LRX8–RALF4 à une résolution de 3,2 et 3,9 Å, respectivement, révèlent un arrangement dimère des protéines LRX, chaque monomère liant un peptide RALF plié. Les mutations basées sur la structure ciblant l'interface du complexe LRX–RALF4, ou le repli RALF4, réduisent la liaison RALF4 à LRX8 in vitro et la fonction RALF4 dans les tubes polliniques en croissance. Les mutants ciblant l'interface dimère LRX stabilisée par liaison disulfure ne parviennent pas à sauver les phénotypes d'infertilité LRX. Plusieurs essais biochimiques quantitatifs révèlent que RALF4 lie les modules à parois cellulaires LLG et LRX avec des affinités de liaison radicalement différentes et avec des modes de liaison distincts et mutuellement exclusifs.
Nos analyses biochimiques, structurelles et génétiques révèlent un réseau de signalisation complexe par lequel les ligands RALF forment différentes protéines de signalisation à l'aide de mécanismes de ciblage distincts.
