Pflanzenspezifische Membranrezeptorkinasen mit Leucin-reichen Repeat-Ektodomänen (LRR-RKs) können kleine Molekül-, Peptid- und Proteinliganden erkennen. Viele LRR-RKs benötigen für eine hochaffine Ligandenbindung und Rezeptoraktivierung Korezeptor-Kinasen der SERK-Familie. Wie ein einziger Korezeptor zur spezifischen Bindung verschiedener Liganden und zur Aktivierung verschiedener LRR-RKs beitragen kann, ist noch weitgehend unbekannt.
Wir analysieren hier quantitativ den Beitrag von SERK3 zur Ligandenbindung und Aktivierung des Brassinosteroidrezeptors BRI1 und des Peptidhormonrezeptors HAESA. Wir zeigen, dass die isolierten Rezeptoren ihre jeweiligen Liganden mit sehr unterschiedlichen Bindungsaffinitäten erkennen, während die SERK3-Ektodomäne die Liganden-assoziierten Rezeptoren mit einer sehr ähnlichen Bindungskinetik bindet. Wir identifizieren Rückstände in der SERK3 N-terminalen Kappungsdomäne, die eine selektive Erkennung von Steroid- und Peptidhormonen ermöglichen. Im Gegensatz dazu bilden Rückstände im SERK3 LRR-Kern eine zweite, konstitutive Rezeptor-Korezeptor-Schnittstelle.
Genetische Analysen von Protein-Chimären zwischen BRI1 und SERK3 zeigen, dass durch Rezeptor-Korezeptor-Heteromerisierung in Pflanzen signalfähige Komplexe gebildet werden. Eine funktionelle BRI1-HAESA-Chimäre deutet darauf hin, dass der Rezeptoraktivierungsmechanismus zwischen verschiedenen LRR-RKs erhalten bleibt und dass die Signalspezifität in der Kinasedomäne des Rezeptors kodiert ist. Unsere Arbeit zeigt die relativen Beiträge von Rezeptor, Ligand und Korezeptor zur Bildung und Aktivierung von SERK-abhängigen LRR-RK-Signalkomplexen auf, die das Pflanzenwachstum und die Entwicklung regulieren.
Pflanzenspezifische Membranrezeptorkinasen mit Leucin-reichen Repeat-Ektodomänen (LRR-RKs) können kleine Molekül-, Peptid- und Proteinliganden erkennen. Viele LRR-RKs benötigen für eine hochaffine Ligandenbindung und Rezeptoraktivierung Korezeptor-Kinasen der SERK-Familie. Wie ein einziger Korezeptor zur spezifischen Bindung verschiedener Liganden und zur Aktivierung verschiedener LRR-RKs beitragen kann, ist noch weitgehend unbekannt.
Wir analysieren hier quantitativ den Beitrag von SERK3 zur Ligandenbindung und Aktivierung des Brassinosteroidrezeptors BRI1 und des Peptidhormonrezeptors HAESA. Wir zeigen, dass die isolierten Rezeptoren ihre jeweiligen Liganden mit sehr unterschiedlichen Bindungsaffinitäten erkennen, während die SERK3-Ektodomäne die Liganden-assoziierten Rezeptoren mit einer sehr ähnlichen Bindungskinetik bindet. Wir identifizieren Rückstände in der SERK3 N-terminalen Kappungsdomäne, die eine selektive Erkennung von Steroid- und Peptidhormonen ermöglichen. Im Gegensatz dazu bilden Rückstände im SERK3 LRR-Kern eine zweite, konstitutive Rezeptor-Korezeptor-Schnittstelle.
Genetische Analysen von Protein-Chimären zwischen BRI1 und SERK3 zeigen, dass durch Rezeptor-Korezeptor-Heteromerisierung in Pflanzen signalfähige Komplexe gebildet werden. Eine funktionelle BRI1-HAESA-Chimäre deutet darauf hin, dass der Rezeptoraktivierungsmechanismus zwischen verschiedenen LRR-RKs erhalten bleibt und dass die Signalspezifität in der Kinasedomäne des Rezeptors kodiert ist. Unsere Arbeit zeigt die relativen Beiträge von Rezeptor, Ligand und Korezeptor zur Bildung und Aktivierung von SERK-abhängigen LRR-RK-Signalkomplexen auf, die das Pflanzenwachstum und die Entwicklung regulieren.
