Las quinasas receptoras de membrana exclusivas de plantas con ectodominios de repetición ricos en leucina (las LRR-RK, Leucine Rich Repeat Receptor Kinases) pueden detectar ligandos de moléculas pequeñas, péptidos y proteínas. Muchas LRR-RK requieren quinasas de los correceptores de la familia SERK para la unión de ligando de alta afinidad y la activación del receptor. No se comprende bien cómo un correceptor puede contribuir a la unión específica de ligandos distintos y a la activación de las diferentes LRR-RK.
Aquí analizamos cuantitativamente la contribución de SERK3 a la unión de ligando y a la activación del receptor brasinoesteroide BRI1 y del receptor de hormona peptídica HAESA. Mostramos que, mientras los receptores aislados detectan sus respectivos ligandos con afinidades de unión drásticamente diferentes, el ectodominio SERK3 une a los receptores asociados a los ligandos con una cinética de unión muy similar. Identificamos residuos en el dominio de cobertura N-terminal de SERK3, que permiten el reconocimiento selectivo de esteroides y hormonas peptídicas. Por el contrario, los residuos en el núcleo de la LRR SERK3 forman una segunda interfaz receptor-correceptor constitutiva.
Los análisis genéticos de la proteína quimérica entre BRI1 y SERK3 definen que los complejos competentes en señalización se forman por heteromerización receptor-receptor en planta. Una quimera BRI1-HAESA funcional sugiere que el mecanismo de activación del receptor se conserva entre las diferentes LRR-RK, y que su especificidad de señalización está codificada en el dominio quinasa del receptor. Nuestro trabajo detalla las contribuciones relativas de receptores, ligandos y correceptores a la formación y activación de complejos de señalización LRR-RK dependientes del SERK que regulan el crecimiento y desarrollo de las plantas.
Las quinasas receptoras de membrana exclusivas de plantas con ectodominios de repetición ricos en leucina (las LRR-RK, Leucine Rich Repeat Receptor Kinases) pueden detectar ligandos de moléculas pequeñas, péptidos y proteínas. Muchas LRR-RK requieren quinasas de los correceptores de la familia SERK para la unión de ligando de alta afinidad y la activación del receptor. No se comprende bien cómo un correceptor puede contribuir a la unión específica de ligandos distintos y a la activación de las diferentes LRR-RK.
Aquí analizamos cuantitativamente la contribución de SERK3 a la unión de ligando y a la activación del receptor brasinoesteroide BRI1 y del receptor de hormona peptídica HAESA. Mostramos que, mientras los receptores aislados detectan sus respectivos ligandos con afinidades de unión drásticamente diferentes, el ectodominio SERK3 une a los receptores asociados a los ligandos con una cinética de unión muy similar. Identificamos residuos en el dominio de cobertura N-terminal de SERK3, que permiten el reconocimiento selectivo de esteroides y hormonas peptídicas. Por el contrario, los residuos en el núcleo de la LRR SERK3 forman una segunda interfaz receptor-correceptor constitutiva.
Los análisis genéticos de la proteína quimérica entre BRI1 y SERK3 definen que los complejos competentes en señalización se forman por heteromerización receptor-receptor en planta. Una quimera BRI1-HAESA funcional sugiere que el mecanismo de activación del receptor se conserva entre las diferentes LRR-RK, y que su especificidad de señalización está codificada en el dominio quinasa del receptor. Nuestro trabajo detalla las contribuciones relativas de receptores, ligandos y correceptores a la formación y activación de complejos de señalización LRR-RK dependientes del SERK que regulan el crecimiento y desarrollo de las plantas.
