Les plantes détectent différentes parties du spectre lumineux du soleil à l'aide de photorécepteurs distincts, qui effectuent la signalisation par la COP1 d'ubiquitine ligase E3. Nous analysons ici les raisons pour lesquelles de nombreux facteurs de transcription interagissant avec COP1 et photorécepteurs comportent des motifs Val-Pro (VP) divergents de séquences liant la COP1 avec différentes affinités de liaison.
Les expériences de génétique inverse et les essais de liaison quantitative sur les structures cristallines des motifs VP du photorécepteur UV-B UVR8 et du facteur de transcription HY5 dans le complexe avec COP1 suggèrent que UVR8 et HY5 rivalisent pour COP1. La photoactivation d'UVR8 conduit à une liaison coopérative de haute affinité de son motif VP et de son noyau de photodétection à COP1, empêchant ainsi la liaison COP1 à son substrat HY5. Les chimères à motif UVR8-VP suggèrent que la spécificité de la signalisation UV-B réside dans le noyau du photorécepteur UVR8. Différents complexes de motifs peptidiques COP1-VP mettent en évidence les empreintes de séquence requises pour le ciblage COP1. Les photorécepteurs à lumière bleue CRY1 et CRY2 rivalisent également avec les facteurs de transcription pour la liaison COP1 en utilisant des motifs VP similaires.
Notre travail révèle ainsi que différents photorécepteurs et leurs composants de signalisation rivalisent pour COP1 via un mécanisme conservé pour contrôler différentes cascades de signalisation de lumière.
Les plantes détectent différentes parties du spectre lumineux du soleil à l'aide de photorécepteurs distincts, qui effectuent la signalisation par la COP1 d'ubiquitine ligase E3. Nous analysons ici les raisons pour lesquelles de nombreux facteurs de transcription interagissant avec COP1 et photorécepteurs comportent des motifs Val-Pro (VP) divergents de séquences liant la COP1 avec différentes affinités de liaison.
Les expériences de génétique inverse et les essais de liaison quantitative sur les structures cristallines des motifs VP du photorécepteur UV-B UVR8 et du facteur de transcription HY5 dans le complexe avec COP1 suggèrent que UVR8 et HY5 rivalisent pour COP1. La photoactivation d'UVR8 conduit à une liaison coopérative de haute affinité de son motif VP et de son noyau de photodétection à COP1, empêchant ainsi la liaison COP1 à son substrat HY5. Les chimères à motif UVR8-VP suggèrent que la spécificité de la signalisation UV-B réside dans le noyau du photorécepteur UVR8. Différents complexes de motifs peptidiques COP1-VP mettent en évidence les empreintes de séquence requises pour le ciblage COP1. Les photorécepteurs à lumière bleue CRY1 et CRY2 rivalisent également avec les facteurs de transcription pour la liaison COP1 en utilisant des motifs VP similaires.
Notre travail révèle ainsi que différents photorécepteurs et leurs composants de signalisation rivalisent pour COP1 via un mécanisme conservé pour contrôler différentes cascades de signalisation de lumière.
