Die Leucin-reiche Rezeptorkinase (LRR-RK) BRASSINOSTEROID INSENSITIVE 1 (BRI1) erfordert einen formkomplementären SOMATIC EMBRYOGENESIS RECEPTOR KINASE (SERK)-Korezeptor zur Brassinosteroid-Erkennung und Rezeptoraktivierung.
Schnittstellenmutationen, die die Interaktion zwischen Rezeptor und Korezeptor in vitro schwächen, reduzieren die Signalreaktionen des Brassinosteroids. Das verlängerte (elg) SERK3-Allel wird der komplexen Schnittstelle zugeordnet und zeigt eine verbesserte Brassinosteroid-Signalgebung, aber überraschenderweise keine engere Bindung an die BRI1-Ektodomäne in vitro.
Wir berichten hier, dass die elg-Mutation die Wechselwirkung mit BRI1 nicht fördert, sondern die Fähigkeit des Korezeptors beeinträchtigt, mit den Ektodomänen von BRI1-ASSOCIATED-KINASE1 INTERACTING KINASE (BIR)-Rezeptor-Pseudokinasen zu interagieren (negative Regulatoren der LRR-RK-Signalisierung). Für die Ansprache von SERK-Korezeptoren ist ein konservierter lateraler Oberflächenbereich in BIR LRR-Domänen erforderlich, und das elg-Allel ist in einer 1.25 Å BIR3-SERK1-Struktur dem Kern der komplexen Schnittstelle zugeordnet.
Insgesamt deuten unsere strukturellen, quantitativen biochemischen und genetischen Analysen darauf hin, dass die Bildung eines Brassinosteroid-Signalkomplexes durch die Ektodomänen des BIR-Rezeptors negativ reguliert wird.
Die Leucin-reiche Rezeptorkinase (LRR-RK) BRASSINOSTEROID INSENSITIVE 1 (BRI1) erfordert einen formkomplementären SOMATIC EMBRYOGENESIS RECEPTOR KINASE (SERK)-Korezeptor zur Brassinosteroid-Erkennung und Rezeptoraktivierung.
Schnittstellenmutationen, die die Interaktion zwischen Rezeptor und Korezeptor in vitro schwächen, reduzieren die Signalreaktionen des Brassinosteroids. Das verlängerte (elg) SERK3-Allel wird der komplexen Schnittstelle zugeordnet und zeigt eine verbesserte Brassinosteroid-Signalgebung, aber überraschenderweise keine engere Bindung an die BRI1-Ektodomäne in vitro.
Wir berichten hier, dass die elg-Mutation die Wechselwirkung mit BRI1 nicht fördert, sondern die Fähigkeit des Korezeptors beeinträchtigt, mit den Ektodomänen von BRI1-ASSOCIATED-KINASE1 INTERACTING KINASE (BIR)-Rezeptor-Pseudokinasen zu interagieren (negative Regulatoren der LRR-RK-Signalisierung). Für die Ansprache von SERK-Korezeptoren ist ein konservierter lateraler Oberflächenbereich in BIR LRR-Domänen erforderlich, und das elg-Allel ist in einer 1.25 Å BIR3-SERK1-Struktur dem Kern der komplexen Schnittstelle zugeordnet.
Insgesamt deuten unsere strukturellen, quantitativen biochemischen und genetischen Analysen darauf hin, dass die Bildung eines Brassinosteroid-Signalkomplexes durch die Ektodomänen des BIR-Rezeptors negativ reguliert wird.
