Pflanzliche Leucin-reiche Repeat-Rezeptorkinasen (LRR-RKs) können sowohl kleine Moleküle als auch Peptid- bzw. Proteinliganden erkennen. Viele dieser LRR-RKs sind für eine hochaffine Ligandenbindung und Rezeptorassoziation auf Korezeptoren der SERK-Familie angewiesen. Wir charakterisieren hier die Wechselwirkungen verschiedener LRR-RKs mit ihren entsprechenden Liganden und Korezeptoren der SERK-Familie mit Hilfe eines markerfreien Oberflächen-Biosensors, der auf der Gitter-gekoppelten Interferometrie (GCI) basiert.
Diese neuartige Technik ermöglicht die Analyse von Bindungspartnern unabhängig von ihrem jeweiligen Molekulargewicht und mit hoher Empfindlichkeit. Aufgrund der vergleichsweise geringen Menge an erforderlichen rekombinanten Proteinen und Analyten ist GCI eine hervorragende Alternative für Experimente, bei denen die wichtigsten Komponenten nur begrenzt verfügbar sind.
Wir zeigen, dass isolierte Rezeptor-LRR-Ektodomänen mit sehr unterschiedlichen Bindungsaffinitäten an ihre jeweiligen Liganden binden, während Korezeptoren der SERK-Familie mit ähnlicher Kinetik an die Liganden-assoziierten Rezeptoren binden. Diese Interaktionsstudien zeigen die relativen Beiträge von Rezeptor, Ligand und Korezeptor zur Bildung und Aktivierung von aktiven Signaleinheiten auf. Wir gehen davon aus, dass die GCI in der Zukunft zur Identifizierung neuer Rezeptor-Liganden-Paare und weiterer Korezeptoren beitragen wird.
Pflanzliche Leucin-reiche Repeat-Rezeptorkinasen (LRR-RKs) können sowohl kleine Moleküle als auch Peptid- bzw. Proteinliganden erkennen. Viele dieser LRR-RKs sind für eine hochaffine Ligandenbindung und Rezeptorassoziation auf Korezeptoren der SERK-Familie angewiesen. Wir charakterisieren hier die Wechselwirkungen verschiedener LRR-RKs mit ihren entsprechenden Liganden und Korezeptoren der SERK-Familie mit Hilfe eines markerfreien Oberflächen-Biosensors, der auf der Gitter-gekoppelten Interferometrie (GCI) basiert.
Diese neuartige Technik ermöglicht die Analyse von Bindungspartnern unabhängig von ihrem jeweiligen Molekulargewicht und mit hoher Empfindlichkeit. Aufgrund der vergleichsweise geringen Menge an erforderlichen rekombinanten Proteinen und Analyten ist GCI eine hervorragende Alternative für Experimente, bei denen die wichtigsten Komponenten nur begrenzt verfügbar sind.
Wir zeigen, dass isolierte Rezeptor-LRR-Ektodomänen mit sehr unterschiedlichen Bindungsaffinitäten an ihre jeweiligen Liganden binden, während Korezeptoren der SERK-Familie mit ähnlicher Kinetik an die Liganden-assoziierten Rezeptoren binden. Diese Interaktionsstudien zeigen die relativen Beiträge von Rezeptor, Ligand und Korezeptor zur Bildung und Aktivierung von aktiven Signaleinheiten auf. Wir gehen davon aus, dass die GCI in der Zukunft zur Identifizierung neuer Rezeptor-Liganden-Paare und weiterer Korezeptoren beitragen wird.
