Pflanzen nehmen verschiedene Teile des Sonnenlichtspektrums mit Hilfe bestimmter Photorezeptoren wahr, die über die E3-Ubiquitin-Ligase COP1 Signale senden. Wir analysieren hier, warum viele COP1-interagierende Transkriptionsfaktoren und Photorezeptoren sequenzabweichende Val-Pro (VP)-Motive aufweisen, die COP1 mit unterschiedlicher Bindungsaffinität binden.
Kristallstrukturen der VP-Motive des UV-B-Photorezeptors UVR8 und des Transkriptionsfaktors HY5 im Komplex mit COP1, quantitative Bindungsassays und revers-genetische Experimente legen nahe, dass UVR8 und HY5 um COP1 konkurrieren. Die Photoaktivierung von UVR8 führt zu einer hochaffinen kooperativen Bindung seines VP-Motivs und photosensitiven Kerns an COP1 und verhindert die Bindung von COP1 an sein Substrat HY5. UVR8–VP-Motiv-Chimären deuten darauf hin, dass die Spezifität der UV-B-Signalisierung im UVR8-Photorezeptorkern liegt. Verschiedene COP1-VP-Peptid-Motivkomplexe weisen auf Sequenzfingerabdrücke hin, die für die COP1-Zielausrichtung erforderlich sind. Die Blaulicht-Photorezeptoren CRY1 und CRY2 konkurrieren auch mit Transkriptionsfaktoren für die COP1-Bindung mit ähnlichen VP-Motiven.
Unsere Arbeit zeigt somit, dass verschiedene Photorezeptoren und ihre Signalkomponenten über einen konservierten Mechanismus um COP1 konkurrieren, um verschiedene Lichtsignalkaskaden zu steuern.
Pflanzen nehmen verschiedene Teile des Sonnenlichtspektrums mit Hilfe bestimmter Photorezeptoren wahr, die über die E3-Ubiquitin-Ligase COP1 Signale senden. Wir analysieren hier, warum viele COP1-interagierende Transkriptionsfaktoren und Photorezeptoren sequenzabweichende Val-Pro (VP)-Motive aufweisen, die COP1 mit unterschiedlicher Bindungsaffinität binden.
Kristallstrukturen der VP-Motive des UV-B-Photorezeptors UVR8 und des Transkriptionsfaktors HY5 im Komplex mit COP1, quantitative Bindungsassays und revers-genetische Experimente legen nahe, dass UVR8 und HY5 um COP1 konkurrieren. Die Photoaktivierung von UVR8 führt zu einer hochaffinen kooperativen Bindung seines VP-Motivs und photosensitiven Kerns an COP1 und verhindert die Bindung von COP1 an sein Substrat HY5. UVR8–VP-Motiv-Chimären deuten darauf hin, dass die Spezifität der UV-B-Signalisierung im UVR8-Photorezeptorkern liegt. Verschiedene COP1-VP-Peptid-Motivkomplexe weisen auf Sequenzfingerabdrücke hin, die für die COP1-Zielausrichtung erforderlich sind. Die Blaulicht-Photorezeptoren CRY1 und CRY2 konkurrieren auch mit Transkriptionsfaktoren für die COP1-Bindung mit ähnlichen VP-Motiven.
Unsere Arbeit zeigt somit, dass verschiedene Photorezeptoren und ihre Signalkomponenten über einen konservierten Mechanismus um COP1 konkurrieren, um verschiedene Lichtsignalkaskaden zu steuern.
