Descubrimiento de productos biológicos y desarrollo temprano
Datos biofísicos que respaldan una toma de decisiones confiables en la etapa inicial
El desarrollo exitoso en el campo de los productos biológicos depende en gran medida de la calidad y confiabilidad de los datos generados y las decisiones que se toman durante el descubrimiento y el desarrollo temprano. La identificación rápida de moléculas, desde los péptidos hasta las proteínas recombinantes, que están activas contra el objetivo y poseen características de desarrollo adecuadas, reduce el riesgo de fallas costosas en el futuro. Lo mismo se logra si se elimina rápidamente las que tienen más probabilidades de fallar. Los métodos de caracterización biofísica de Malvern Panalytical proporcionan información acerca de la estructura y la estabilidad de una biomolécula, lo que permite comprender detalladamente su posible comportamiento.
Control de calidad para el desarrollo de ensayos
Es fundamental comprender y controlar la calidad y la estabilidad de los componentes del ensayo, su pureza y funcionalidad para generar datos sólidos y reproducibles.
A menudo ocurre que, para los productos biológicos, el objetivo y la molécula de medicamento sean proteínas. El objetivo y el fármaco deben ser estables y activos en condiciones de ensayo para evitar resultados poco confiables, repetir los requisitos de selección y potencialmente, los falsos negativos. La adición de proteínas puede comprometer la calidad de las actividades de selección, y es esencial garantizar que todos los lotes de las proteínas respectivas sean iguales.
La caracterización biofísica admite el desarrollo y la optimización de ensayos bioquímicos, biofísicos y basados en células para garantizar que su salida permita la selección de las moléculas activas in vitro y candidatos más prometedores.
Productos destacados
Gama Zetasizer Advance
Aplicar la dispersión de luz dinámica (DLS) para estudiar la acumulación de proteínas
MicroCal PEAQ-ITC
Utilizar la calorimetría isoterma de titulación (ITC) a los lotes de proteínas recombinantes del control de calidad
MicroCal PEAQ-DSC
Examinar la estabilidad biomolecular con la calorimetría de barrido diferencial (DSC)
Contenido destacado
Caracterización de la estabilidad biofarmacéutica con calorimetría de barrido diferencial: selección de candidatos para capacidad de desarrollo
Documento técnico
The Power of Heat: Digging Deeper with Differential Scanning Calorimetry to Study Key Protein Characteristics
Seminario web
Estudios de preformulaciones y estabilidad de productos bioterapéuticos que utilizan DSC
Nota de aplicaciones
Ingeniería de proteínas
En los descubrimientos biofarmacéuticos, las moléculas activas in vitro o las moléculas de fármacos de proteína "madre" se modifican o diseñan para mejorar su nivel de expresión, la estabilidad, la potencia, la bioactividad, la seguridad o para hacer que la proteína se pueda desarrollar mejor. Es importante evaluar la estabilidad de estas proteínas recombinantes después de que se completen los pasos de ingeniería y antes de la selección del candidato. Esto permite la selección fundamentada de construcciones adecuadas y la eliminación rápida de variantes inadecuadas que podrían estar propensas a efectos como la labilidad térmica, mayor heterogeneidad o la tendencia a la acumulación.
Los sistemas de Malvern Panalytical ayudan a responder las preguntas sobre la capacidad y la estabilidad de la unión mediante el uso de la calorimetría isotérmica de titulación, la calorimetría de barrido diferencial y la dispersión de luz dinámica.
Productos destacados
MicroCal PEAQ-ITC
Confirmar la interacción de las biomoléculas mediante el uso de calorimetría isotérmica de titulación
MicroCal PEAQ-DSC
Evaluar y comparar los perfiles de estabilidad biomolecular con la calorimetría de barrido diferencial
Gama Zetasizer Advance
Realizar los estudios de estabilidad mediante la dispersión dinámica de la luz
Contenido destacado
Addressing the needs of drug discovery with the MicroCal PEAQ-ITC instruments
Documento técnico
Hit validation and lead optimization in early drug discovery using Isothermal Titration Calorimetry
Seminario web
A customer perspective on hit validation in fragment based drug discovery
Seminario web
Determinar la actividad y estabilidad de las moléculas candidatas
Determinar la actividad de los posibles medicamentos candidatos, normalmente, implica el uso de técnicas de alto rendimiento, por ejemplo, resonancia de plasmones superficiales (SPR) y el ensayo de inmunoabsorción ligado a enzimas (ELISA). Una vez que la actividad está perfilada, es fundamental saber si una molécula presenta una propuesta de trabajo práctica. Aquí, las técnicas de caracterización biofísica de Malvern Panalytical ayudan a responder las preguntas esenciales sobre si la molécula tiende a acumular o fragmentar y si posee suficiente estabilidad térmica.
Los sistemas Zetasizer se establecieron hace mucho tiempo en el desarrollo biofarmacéutico para la determinación de adiciones, mientras que MicroCal PEAQ-DSC ofrece información detallada sobre estabilidad térmica. La cromatografía de exclusión molecular OMNISEC ayuda a esquematizar cualquier fragmentación que pueda ocurrir.
Si avanzamos hacia el desarrollo de la preformulación, en el que los estudios biofísicos de escala menor ayudan a definir la composición óptima de la composición amortiguadora y las condiciones de pH necesarias para ayudar a estabilizar la proteína, un estudio típico de estabilidad involucrará tanto DSC como DLS.
Productos destacados
Gama Zetasizer Advance
Controlar la tendencia de una proteína de acumularse mediante el uso de la dispersión de luz dinámica
MicroCal PEAQ-DSC
Confirmar la estabilidad térmica de una biomolécula candidata mediante el uso de la calorimetría de barrido diferencial
OMNISEC
Utilizar SEC-MALS para detectar la fragmentación de las proteínas
Contenido destacado
The University of Colorado and Malvern Panalytical: Joining forces to help make safer biopharmaceutical products
Testimonio de clientes
OMNISEC for Protein characterization
Seminario web
Value of DSC in characterization and optimization of protein stability as compared to other thermal stability assays
Seminario web