ロイシンリッチリピートエクトドメイン(LRR-RKs)を持つ植物固有の膜受容体キナーゼは、小分子、ペプチド、およびタンパク質リガンドを検知できます。多くのLRR-RKSでは、高親和性リガンド結合および受容体活性化のためにSERKファミリーの補助受容体キナーゼが必要です。1つの補助受容体がそれぞれのリガンドの特異的結合と異なるLRR-RKSの活性化に、どのように寄与するのかは、よく分かっていません。
ここでは、ブラシノステロイド受容体BRI1とペプチドホルモン受容体HAESAのリガンド結合と活性化に対するSERK3の寄与を定量的に分析します。分離された受容体が、それぞれのリガンドを大きく異なる結合親和性で検知しますが、SERK3エクトドメインは、非常に類似した結合速度でリガンドに関連する受容体を結合させます。選択的ステロイドおよびペプチドホルモン認識を可能にするSERK3 N末端キャッピングドメイン内の残留物を識別します。対照的に、SERK3 LRRコア内の残留物は、第2の構成的受容体 - 補助受容体インターフェースを形成します。
BRI1とSERK3の間の蛋白質キメラの遺伝子解析は、シグナル伝達複合体が植物の受容体-補助受容体ヘテロマ化によって形成されることが明らかになりました。機能的なBRI1–HASEAキメラは、受容体活性化メカニズムが異なるLRR-RKS間で保存されており、それらのシグナル伝達特異性が受容体のキナーゼドメインにコード化されていることを示唆しています。植物の成長と発達を調節するSERK依存型LRR-RKシグナル伝達複合体の形成と活性化に対する、受容体、リガンド、補助受容体の相対的な寄与を特定しています。
ロイシンリッチリピートエクトドメイン(LRR-RKs)を持つ植物固有の膜受容体キナーゼは、小分子、ペプチド、およびタンパク質リガンドを検知できます。多くのLRR-RKSでは、高親和性リガンド結合および受容体活性化のためにSERKファミリーの補助受容体キナーゼが必要です。1つの補助受容体がそれぞれのリガンドの特異的結合と異なるLRR-RKSの活性化に、どのように寄与するのかは、よく分かっていません。
ここでは、ブラシノステロイド受容体BRI1とペプチドホルモン受容体HAESAのリガンド結合と活性化に対するSERK3の寄与を定量的に分析します。分離された受容体が、それぞれのリガンドを大きく異なる結合親和性で検知しますが、SERK3エクトドメインは、非常に類似した結合速度でリガンドに関連する受容体を結合させます。選択的ステロイドおよびペプチドホルモン認識を可能にするSERK3 N末端キャッピングドメイン内の残留物を識別します。対照的に、SERK3 LRRコア内の残留物は、第2の構成的受容体 - 補助受容体インターフェースを形成します。
BRI1とSERK3の間の蛋白質キメラの遺伝子解析は、シグナル伝達複合体が植物の受容体-補助受容体ヘテロマ化によって形成されることが明らかになりました。機能的なBRI1–HASEAキメラは、受容体活性化メカニズムが異なるLRR-RKS間で保存されており、それらのシグナル伝達特異性が受容体のキナーゼドメインにコード化されていることを示唆しています。植物の成長と発達を調節するSERK依存型LRR-RKシグナル伝達複合体の形成と活性化に対する、受容体、リガンド、補助受容体の相対的な寄与を特定しています。
