결합 친화도의 이해는 생물학적 공정, 구조 생물학 및 구조-기능 간 관계의 바탕이 되는 분자간 상호 작용을 파악하기 위한 핵심 요소입니다. 이는 또한 약물 발견 공정의 일부로서 측정되며 표적에 고유하게 선택적으로 결합하는 약물을 설계하는 데 도움을 줍니다.

결합 친화도는 단일 분자(단백질 또는 DNA)와 이의 리간드/결합 파트너(약물 또는 억제제) 간 결합 상호 작용의 세기입니다. 결합 친화도는 일반적으로 생체 분자의 상호 작용을 평가하고 상호 작용 세기의 순위를 정하는 데 사용되는 평형 해리 상수(KD)를 통해 측정 및 보고됩니다. KD 값이 작을수록 표적에 대한 리간드의 결합 친화도가 커집니다. 결합 친화도는 두 분자 간 수소 결합, 정전기 상호 작용, 소수성 상호 작용 및 반데르 발스 힘과 같은 비공유 결합 분자간 상호 작용에 의해 영향을 받습니다.

ELISA, 겔 이동 분석, 풀다운 분석, 평형 투석, 분석용 초원심분리, SPR 및 분광법과 같이 결합 친화도 및 해리 상수를 측정하는 방법은 다양합니다. 등온 적정 열량측정법(ITC)은 단백질-리간드 결합과 같이 상호 반응하는 모든 두 생체 분자 사이의 결합 친화도를 측정하는 직접 비표지 분석법입니다. ITC는 KD 값을 밀리몰 및 나노몰 범위에서 측정할 수 있으며 또한 분자간 상호 작용의 분석에 중요한 결합 화학량론 및 결합 열역학적 특성을 파악할 수 있습니다. 이 방법은 다양한 범위의 상호 작용에 대한 연구를 가능하게 하고 매우 정량적인 KD 값을 제공하기 때문에 상호 작용 분석의 “절대적 표준’으로 알려져 있습니다.