Caracterización de las interacciones y la estabilidad de las biomoléculas
La calorimetría es la ciencia de la medición de los cambios térmicos provocados por reacciones químicas o eventos físicos.
La calorimetría se basa en el hecho de que todas las reacciones químicas implican un cambio de energía, que, por lo general, va acompañado de liberación (reacción exotérmica) o absorción (reacción endotérmica) de calor. La microcalorimetría es un desarrollo ultrasensible de la técnica que mide cambios de calor muy pequeños en volúmenes de muestra pequeños, por lo que es adecuada para biomateriales.
La microcalorimetría se utiliza para estudiar las reacciones de las biomoléculas, incluidas las interacciones entre moléculas y los cambios de conformación, como el plegado de proteínas. Las aplicaciones van desde la confirmación de objetivos de enlace establecidos en el descubrimiento de fármacos de pequeñas moléculas, hasta el desarrollo de productos bioterapéuticos estables.
Estos procesos se estudian a menudo utilizando dos técnicas calorimétricas: Calorimetría de titulación isotérmica (ITC) y calorimetría de barrido diferencial (DSC).
Determina los parámetros de enlace de las biomoléculas en un solo análisis
La calorimetría de titulación isotérmica (ITC, del inglés “Isothermal Titration Calorimetry”) se utiliza para estudiar el comportamiento de enlace de las biomoléculas. Es una herramienta esencial para el diseño de medicamentos y el estudio y la regulación de las interacciones de proteínas.
La ITC mide directamente el calor liberado o absorbido durante un evento de enlace biomolecular. Esto permite una determinación exacta de las constantes de enlace (KD), la estequiometría de la reacción (n), la entalpía (∆H) y la entropía (∆S).
La ITC se utiliza para lo siguiente:
Análisis de referencia de estabilidad de proteínas para un ambiente regulad...
La calorimetría de barrido diferencial (DSC, del inglés “Differential Scanning Calorimetry”) es una técnica para la comprensión de la estabilidad de las proteínas y otras biomoléculas. Tiene una amplia gama de aplicaciones en la ingeniería de proteínas, diseño racional de medicamentos y producción biofarmacéutica, áreas en las que el desarrollo de proteínas estables es un objetivo esencial.
La DSC es una técnica clave de análisis que mide los cambios térmicos que se producen en una biomolécula durante un aumento o una disminución controlados de la temperatura, lo que permite estudiar los materiales en su estado nativo.
La DSC permite realizar lo siguiente:
Ofrecemos los microcalorímetros MicroCal PEAQ-ITC y MicroCal PEAQ-DSC que se fabrican desde la década de 1970. La gama Microcal es el proveedor líder para las ciencias biológicas y el descubrimiento y desarrollo de fármacos.
Obtenga más información sobre la gama de productos Microcal a continuación.
MicroCal PEAQ-ITCMedición de alta sensibilidad de todos los parámetros de enlace. |
MicroCal PEAQ-ITC automatizadoMedición de alta productividad de múltiples parámetros de enlace. |
MicroCal PEAQ-DSC automatizadoAnálisis de referencia de estabilidad de proteínas para un ambiente regulado |
MicroCal PEAQ-DSCAnálisis de referencia de estabilidad de proteínas para aplicaciones de investigación |
|
|---|---|---|---|---|
| Tecnología | ||||
| Calorimetría de titulación isotérmica (ITC) | ||||
| Calorimetría de barrido diferencial (DSC) | ||||
| Rendimiento de muestra | ||||
