Charakterisierung der Wechselwirkungen und der Stabilität von Biomolekülen
Bei der Kalorimetrie werden Wärmemengenänderungen von chemischen Reaktionen oder physikalischen Vorgängen gemessen.
Die Kalorimetrie basiert auf der Tatsache, dass alle chemischen Reaktionen von einer Energieänderung begleitet werden, die i. d. R. mit einer Wärmeabgabe (exotherm) oder -aufnahme (endotherm) verbunden ist. Die Mikrokalorimetrie ist eine hochempfindliche Variante dieses Verfahrens. Dabei werden sehr geringe Wärmemengenänderungen in kleinen Probenvolumen gemessen, sodass das Verfahren auch für Biomaterialien geeignet ist.
Die Mikrokalorimetrie wird zur Untersuchung von Reaktionen mit Biomolekülen eingesetzt. Hierzu gehören Wechselwirkungen zwischen Molekülen und Konformationsänderungen wie die Proteinfaltung. Die Anwendungen reichen vom Nachweis der vorgesehenen Bindungsparameter bei der Entdeckung niedermolekularer Wirkstoffe (API) bis zur Entwicklung stabiler Biotherapeutika.
Diese Prozesse werden häufig mithilfe zweier kalorimetrischer Verfahren untersucht: der Isothermen Titrationskalorimetrie (ITC) und der Dynamischen Differenzkalorimetrie (DSC).
Die Isotherme Titrationskalorimetrie (ITC) wird zur Untersuchung des Bindungsverhaltens von Biomolekülen verwendet. Sie ist wichtig für die Entwicklung von Arzneimitteln und die Untersuchung und Regulation von Proteinwechselwirkungen. Bei der ITC erfolgt eine direkte Messung der Wärme, die bei einem biomolekularen Bindungsereignis abgegeben oder aufgenommen wird. Dies ermöglicht die genaue Bestimmung der Dissoziationskonstanten (KD), der Reaktionsstöchiometrie (n), der Enthalpie (∆H) und der Entropie (ΔS).
Die Dynamische Differenzkalorimetrie (DSC) ist ein Verfahren zur Aufklärung der Stabilität von Proteinen und anderen Biomolekülen. Sie findet eine breite Anwendung in den Bereichen Protein-Engineering, rationales Wirkstoffdesign und biopharmazeutische Produktion, in denen die Entwicklung stabiler Proteine ein entscheidendes Ziel ist.
Die DSC ist ein wichtiges thermisches Analyseverfahren, bei dem die in einem Biomolekül auftretenden Wärmemengenänderungen während einer kontrollierten Erhöhung oder Erniedrigung der Temperatur gemessen werden. Sie ermöglicht die Untersuchung von Materialien in ihrem nativen Zustand.
![]() MicroCal PEAQ-ITCHochempfindliche Messung aller Bindungsparameter. |
![]() MicroCal PEAQ-ITC AutomatedHochproduktive Messung mehrerer Bindungsparameter. |
![]() MicroCal PEAQ-DSC AutomatedHochwertige Proteinstabilitätsanalysen im regulierten Umfeld |
![]() MicroCal PEAQ-DSCHochwertige Analysen der Proteinstabilität für Forschungsanwendungen |
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Technologie | ||||
Isotherme Titrationskalorimetrie (ITC) | ||||
Dynamische Differenzkalorimetrie (DSC) | ||||
Probendurchsatz | 8 pro 8 Std. Tag - 12pro 8 Std. Tag | x pro 24 Std. Tag - 42pro 24 Std. Tag | x pro 24 Std. Tag - 50pro 24 Std. Tag | x pro 8 Std. Tag - 6pro 8 Std. Tag |