結合親和性を理解することは、生物学的過程、構造生物学、及び構造と機能の関係を促進する分子間相互作用の評価にとって重要です。 創薬過程の一部としても測定され、選択的および具体的にターゲットを結合するドラッグデザインに役立ちます。

結合親和性は、単一の生体分子(タンパク質やDNAなど)とリガンド/結合パートナー(ドラッグや阻害剤など)との結合相互作用の強さです。 結合親和性の一般的な測定とレポートは平衡解離定数(KD)によって行われます。これは、生体分子の相互作用の強さの評価とランク付けに使用されます。 KD値が小さいほど、ターゲットのリガンドの結合親和性が大きくなります。 結合親和性は、水素結合、静電気的相互作用、2分子間の疎水性およびファンデルワールス力など、非共有分子間相互作用の影響を受けます。

結合親和性と平衡解離定数を測定する方法は、ELISA、ゲルシフトアッセイ、プルダウンアッセイ、平衡透析、超遠心分析法、SPR、分光学アッセイなど、数多くあります。 等温滴定型カロリメトリー(ITC)は直接的でラベルフリーのアッセイであり、タンパク質とリガンドの結合など、相互に作用する2つの生体分子間で結合親和性を測定します。 ITCではKD値をmMとnMの範囲で測定し、分子間相互作用の特性で重要となる結合比と結合熱力学も判断できます。 この技法は、幅広い相互作用の研究を可能にして、高度に定量的なKD値を実現するため、最高水準の相互作用解析とみなされています。