Понимание сродства связывания является ключом к оценке биологических процессов, лежащих в основе межмолекулярного взаимодействия, структурной биологии и взаимосвязи структур и функций Этот механизм также рассматривается как часть процесса открытия лекарственного препарата и помогает создавать лекарственные препараты с выборочным и специфическим связыванием с мишенью.

Сродство связывания — это сила связывания между отдельной биомолекулой (например, белка или ДНК) и ее лигандом/компонентом связывания (например, препаратом или ингибитором). Сродство связывания обычно измеряется и обозначается с использованием константы равновесной диссоциации (KD), которая применяется для оценки и ранжирования сил биомолекулярных взаимодействий. Чем ниже значение KD, тем выше сродство связывания лиганда к его молекулярной мишени. На сродство связывания оказывают влияние нековалентные межмолекулярные взаимодействия, например образование водородных связей, электростатические, гидрофобные силы и силы Ван-дер-Ваальса, возникающие между двумя молекулами.

Существует множество способов измерения сродства связывания и констант диссоциации, например ELISA, анализ задержки электрофоретического сдвига в геле, анализ аффинной адсорбции, равновесный диализ, аналитическое ультрацентрифугирование, SPR и спектроскопический анализ. Изотермическая титрационная калориметрия (ITC) представляет собой прямой безмаркерный анализ, при помощи которого измеряется сродство связывания между двумя взаимодействующими друг с другом биомолекулами, например при связывании белка и лиганда. ITC измеряет значения KD в миллимолярном и наномолярном диапазоне и может определить стехиометрию связывания и параметры термодинамики связывания, необходимые для характеризации межмолекулярных взаимодействий. Этот метод называется «золотым стандартом» анализа взаимодействия молекул, поскольку он позволяет изучать широкий спектр взаимодействий и обеспечивает высокие количественные значения KD.